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lundi 4 juillet 2011

Chaperonines: repliement en deux anneaux

Chaperonine. Au cours de la synthèse des protéines. Des protéines spéciales, les Chaperonines découvertes récemment (on en dénombre actuellement 17 sortes), assurent le bon repliement des protéines synthétisées.
Les chaperonines sont des protéines chaperons ubiquitaires que l'on trouve dans les Eubactéries, les organites des Eucaryotes (groupe I), les Archées et dans le cytosol des Eucaryotes (groupe II). Elles ont en commun structure et mécanismes fonctionnels de base. Bien qu'une grande quantité d'information ait été réunie concernant le groupe I des chaperonines (le plus simple), on en connaît beaucoup moins sur le groupe II des chaperonines. De récentes structures, mises au jour par cristallographie et par microscopie électronique, ont fourni des données nouvelles concernant les mécanismes de fonctionnement des chaperonines et ont révélé des différences importantes entre les chaperonines de groupe 1 et de groupe II; notamment pour ce qui est des réarrangements moléculaires ayant lieu pendant le cycle fonctionnel. Ces différences sont évidentes pour les chaperonines les plus complexes, comme la chaperonine cytosolique contenant du TCP1 (Transfer Complex Polynucleotide 1 ou CCT), qui met en évidence l'originalité de cette importante machine moléculaire. Hugo Yébenes et al, in Trends in Biochemical Sciences - 847, online 30 June 2011, in press.

Source: http://www.sciencedirect.com/ / Traduction et adaptation: NZ