Maintien des chaînes d'ubiquitine par des liens K-11: nouveaux régulateurs de la division cellulaire

L'ubiquitine est une petite protéine de 76 acides aminés, très stable, présente dans toutes les cellules eucaryotes. (www.snv.jussieu.fr/.../ubiquitine/ub2.html). L'ubiquitination des protéines est le processus par lequel les monomères d'ubiquitine s'attachent à une protéine. Les polymères d'ubiquitine sont formés par des liaisons inter - résidus lysine en postition 11 des monomères d'ubiquitine (K11). Source: www.yeastrc.org/pdr/viewGONode.do?acc=GO:0070979

La modification des  protéines par les chaines d'ubiquitine est une étape de régulation du contrôle du cycle cellulaire. Les différences de connectivité des chaines d'ubiquitine ont pour résultat des caractéristiques fonctionnelles distinctes pour les protéines ayant subi ces modifications.

Parmi les 8 types différents de chaines homogènes, les chaines d'ubiquitine, maintenues par des liens Lys48 "canoniques" (canonical dans le texte) ont longtemps été considérées comme des moteurs dans la dégradation des protéasomes régulateurs du cycle cellulaire; et le résidu Lys48 est le seul résidu Lysine essentiel de l'ubiquitine chez la levure. Il a donc été surprenant de voir que chez les eucaryotes supérieurs, ce sont des chaines d'ubiquitine, maintenues par des liens K11, qui soumettent à régulation les substrats du complexe promoteur de l'anaphase, contrôlant ainsi la progression de la mitose. Nous discutons les dernières découvertes qui mettent en lumière l'assemblage et la fonctionnalité des chaines pourvues de liens K11 pendant la division cellulaire. Katherine E. Wickliffe et al, in Trends in Cell Biology - 827, online 4 october 2011, in press.

Source: http://www.sciencedirect.com/ / Traduction et adaptation: NZ