#trendsinendocrinologyandmetabolism #microtubules #insuline Microtubules et action de l’insuline : mais qu’y-a-t-il donc dans le tube ?

Un aperçu du transporteur de glucose 4 (GLUT4) et des microtubules

(A) GLUT4 transite par le compartiment périnucléaire comprenant le réticulum endoplasmique (RE), le réticulum endoplasmique-compartiment intermédiaire de Golgi (ERGIC), le Golgi et le réseau trans-Golgi (TGN) pour être finalement conditionné sous la forme d’une vésicule GLUT4 sensible à l'insuline. GLUT4 participe également au système de recyclage endosomal via les endosomes précoces (EE), qui transitent par les endosomes de tri (SE) pour revenir au TGN pour le reconditionnement. GLUT4 peut également être transporté à travers le système de tri des corps multivésiculaires (MVB) jusqu'au lysosome pour être dégradé. La voie décrite est centrée sur un modèle de consensus actuel pour le trafic de GLUT4. (B) Le microtubule (MT) est polarisé, avec l'extrémité moins (-End) servant de base, tandis que l'extrémité plus (+End) est le site de la croissance des MTs, résultant de l'ajout de dimères de tubuline. Les différentes protéines représentées sont des protéines associées à la MT (MAP) qui ont une variété de propriétés moléculaires individuelles, bien qu'elles aient une chose en commun en ce qu'elles ont toutes été liées à l'action de l'insuline.

Les microtubules (MT) jouent un rôle dans la réponse intracellulaire à la stimulation de l'insuline et au transport ultérieur du glucose par le transporteur de glucose 4 (GLUT4), qui réside dans des vésicules de stockage spécialisées qui traversent la cellule. Avant que GLUT4 ne soit inséré dans la membrane plasmique pour le transport du glucose, il subit un trafic complexe à travers la cellule via l'intégration de réseaux cytosquelettiques. Dans cette revue, nous soulignons l'importance des éléments MT dans l'action de l'insuline dans les adipocytes à travers un résumé des études de dépolymérisation MT, le mouvement GLUT4 basé sur la MT, les protéines motrices moléculaires impliquées dans le trafic de GLUT4, ainsi que les phénomènes liés à la MT en réponse à l'insuline et liens entre l'action de l'insuline et les protéines associées à la MT. Skylar R. Batty, Paul R. Langlais, dans Trends in Endocrinology & Metabolism, publication en ligne en avant-première, 27 août 2021

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ

 

#Cell #biologiecellulaire #cholestérol #bouclesluminales Les structures de scap mettent en évidence le rôle clé de la rotation des boucles luminales entrelacées dans la détection du cholestérol

Deux Conformations d'un Détecteur du Cholestérol
Wild - Type Scap = protéine Scap de type sauvage
Mutant Scap = protéine Scap mutée
TM = Transmembranaire
Overlaid Structures = Structures Superposées
Low Cholesterol; High Cholesterol = Niveau de Cholestérol bas; Niveau de Cholestérol élevé
Transport; Synthesis = Transport; Synthèse

La protéine de détection du cholestérol Scap induit la synthèse du cholestérol en transportant des facteurs de transcription liés à la membrane appelés protéines de liaison aux éléments régulateurs des stérols (SREBP) du réticulum endoplasmique (RE) vers l'appareil de Golgi pour l'activation protéolytique. Le transport nécessite une interaction entre les deux boucles luminales du RE de Scap (L1 et L7), qui flanquent un domaine intramembranaire de détection des stérols (SSD). Le cholestérol inhibe le transport de Scap en se liant à L1, ce qui déclenche la liaison de Scap à Insig, une protéine de rétention du RE. Ici, nous avons utilisé la cryo-microscopie électronique (cryo-EM) pour élucider deux structures de Scap de poulet pleine longueur : (1) un type sauvage exempt d'Insigs et (2) Scap mutant lié à l'Insig de poulet sans cholestérol. Étonnamment, L1 et L7 s'entrelacent étroitement pour former un domaine globulaire qui agit comme une plate-forme luminale reliant le SSD au reste de Scap. En présence d'Insig, cette plate-forme subit une grande rotation accompagnée d'un réarrangement des hélices transmembranaires de Scap. Nous postulons que ce changement de conformation arrête le transport Scap des SREBP et inhibe la synthèse du cholestérol. Daniel L. Kober, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 16 juin 2021

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ

#trendsincellbiology #golgi #superhélice #golgine À la recherche de l’appareil de Golgi : Les protéines de la superhélice Golgine en montrent le chemin

L'appareil de Golgi comprend de multiples sacs aplatis qui forment des citernes. Il assure la réception , la modification, le triage, l'emballage, et l'expédition des protéines en provenance du réticulum endoplasmique rugueux vers les endroits désirés. (...).
Source iconographique et légendaire: http://www.lesbeauxjardins.com/cours/botanique/2-cytologie/cytoplasme.htm

L’appareil de Golgi se situe au centre la voie sécrétoire. Il est constitué d’une série de compartiments aplatis, empilés et connectés entre eux, arborant l’aspect de citernes enrubannées.  Le Golgi est responsable de la maturation et de la modification post-synthèse des protéines et des lipides, il importe et exporte provenant de et à destination de nombreuses destinations différentes au sein de la cellule. Ce complexe réseau de transport fonctionne de manière sélective : seules les vésicules appropriées fusionnent avec la membrane assurant un transfert vers la correcte destination.

Récemment, un groupe de protéines formant des superhélices appelées golgines ont montré leur capacité à non seulement capturer les vésicules entrantes, mais aussi à conférer une spécificité dans le déroulement de la phase de leur attacheme à la membrane cellulaire. Cela soulève beaucoup de questions intéressantes sur la manière d’interagir avec d’autres composantes du trafic membranaire, dont certaines contribuent également à la spécificité. Alison K. Gillingham, Sean Munro dans Trends in Cell Biology, Early Online publication, 11 mars 2016  

Source: Science Direct / Traduction et adaptation: NZ

#trendsincellbiology #polaritécellulaire #golgi #GTPase Cdc42 et polarité cellulaire : émergence du rôle du Golgi

Appareil de Golgi, réticulum endoplasmique rugueux, ... (G. Alonso)
Source iconographique et légendaire: http://www.iurc.montp.inserm.fr/cric/equipements/microscopie_elect/images_met/ft_met_golgi.htm

Cdc42 appartient à la famille Rho de GTPases de petite taille et joue un rôle dans les évènements cellulaires de polarité. Ce rôle de Cdc42 a typiquement été attribué à la fonction qu’il exerce au niveau de la membrane plasmique. Cependant, Cdc42 existe aussi au niveau du complexe de Golgi. Ici, nous résumons les avancées majeures qui ont été obtenues à la suite de l’étude du pool de Cdc42 rencontré  au niveau du Golgi et nous proposons que le Cdc42 localisé au niveau du Golgi permette à la cellule de diversifier les fonctions propres au Cdc42, ce qui dans certains cas représente des rôles nouveaux et, dans certains cas, opère une action complémentaire à celle du rôle de Ced42 généralement observé au niveau de la membrane plasmique. Des études portant sur le mode de fonctionnement de Cdc42 au niveau du Golgi suggèrent aussi des questions clé nouvelles à traiter dans le futur. Hesso Farhan et Victor W. Hsu et al, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 17 décembre 2015

Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ