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mardi 29 juin 2021

#Cell #Escherichiacoli #repliement #chromosomes Interconnexion de la qualité des solvants, de la transcription et du repliement des chromosomes chez Escherichia coli

 

DNA = ADN
Effective poor solvent = Solvant à faible efficacité
DNA compaction = Compactage de l'ADN
Chromosomal domain organization = Organisation des domaines chromosomiques
Ribosome spatial heterogeneity = Hétérogénéité spatiale du ribosome
Transcription = Transcription
DNA/RNA segregation = Ségrégation entre ADN et ARN


Toutes les cellules replient leur génome, y compris les cellules bactériennes, où le chromosome est compacté en un maillage organisé en domaines appelé nucléoïde. La manière dont le compactage et l'organisation du domaine surviennent n'est pas entièrement comprise. Ici, nous décrivons une méthode pour estimer la taille de maille moyenne du nucléoïde chez Escherichia coli. En utilisant des estimations de taille de maille nucléoïde et de concentration d'ADN, nous constatons que le cytoplasme se comporte comme un mauvais solvant pour le chromosome lorsque la cellule est considérée comme une simple solution de polymère semi-dilué. Les simulations de Monte Carlo suggèrent qu'un mauvais solvant entraîne un compactage des chromosomes et une hétérogénéité de la densité de l'ADN (c'est-à-dire la formation de domaines) à une concentration physiologique d'ADN. La microscopie à fluorescence révèle que la densité d'ADN hétérogène est en corrélation négative avec la densité de ribosomes dans le nucléoïde, conformément aux données obtenues par cryotomographie électronique. Les expériences sur les médicaments, ainsi que les observations passées, suggèrent l'hypothèse que les ARN contribuent aux effets de solvant médiocres, reliant le compactage des chromosomes et la formation de domaines à la transcription et à l'organisation intracellulaire. Yingjie Xiang, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 28 juin 2021

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ


vendredi 15 septembre 2017

#Cell #polypeptide #repliement Slp-Emp65 : Un Facteur de Protection du Repliement des Polypeptides contre une Dégradation Désordonnée

Un mécanisme cellulaire dédié protège les polypeptides en repliement de la dégradation.
Les protéines nouvellement synthétisées « engagent » des chaperons moléculaires d’aide au repliement. Leur progression est suivie par des systèmes de contrôle de qualité ciblant les erreurs de repliement conduisant à leur dégradation. Paradoxalement, les chaperons favorisant le repliement dirigent aussi les polypeptides non repliés vers leur dégradation. Ainsi, une hypothèse concernant un mécanisme de protection des protéines en repliement actif avait précédemment été émise. Dans cette étude, nous montrons qu’un complexe protéique membranaire de réticulum endoplasmique (RE), comprenant les protéines Slp1 et Emp65, effectue cette fonction dans le lumen du RE. Ce complexe lie entre elles les protéines non repliées et les protège de la dégradation au cours du repliement. En son absence, environ 20%-30% des protéines nouvellement synthétisées, qui pourraient se replier, sont de fait dégradées. Bien que les complexe Slp1-Emp65 abritent une large palette de "clients"*, ils sont spécifiques des protéines solubles. Prises dans leur ensemble, ces études démontrent la vulnérabilité des polypeptides nouvellement traduits, en repliement actif, et dévoilent la découverte de nouvelles catégories fonctionnelles d’homéostasie protéique que nous qualifierons de «gardiennes», protégeant lesdits polypeptides contre la dégradation. Shan Zhang, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 14 septembre 2017

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ


*traduction littérale: cela signifie que Slp1-Emp65 protège potentiellement bon nombre de types moléculaires (notre de l'éditeur du présent billet de blog)