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| Conformation d'un domaine protéique. Source iconographique et légendaire: http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.107.b3/content/anno03b.htm |
Les protéines modulaires
possèdent un domaine détecteur N-terminal connecté à différents domaines
C-terminaux de sortie de signaux. Différents domaines de sortie de signaux, par
exemple les phosphodiestérases adénylyl cyclases, sont soumis à régulation par
des domaines N-terminaux identiques. Ainsi, les mécanismes de signalisation
intraprotéiques partagent des propriétés relatives à la régulation d’enzymes effectrices
diverses, qui vont montrer différentes réactions en réponse à un même signal.
Le dénominateur commun est le va-et-vient du phénomène de pliage/dépliage qui
établit la connexion entre domaine détecteur et domaine effecteur de sortie de
signal. À l’état d’inhibition, les domaines effecteurs sont soumis à
restriction ; alors qu’à l’état d’activation, les domaines se présentent
en fonction des propriétés des domaines intrinsèques. Nous passons en revue les
travaux de recherche récents relatifs aux mécanismes de signalisation
intraprotéique ; et discutons en quoi de mécanisme de signalisation peut
avoir contribué à la diversité des domaines spécifiques à la liaison des
molécules de petite taille sans perte des propriétés de régulation. Joachim E.
Schultz et Janani Natarajan, in Trends
in Biochemical Sciences, mise en ligne: 16 Septembre 2013, sous presse
