#trendsincellbiology #ARNm #hétérogénéité Hétérogénéité de la traduction des ARN messagers

Aperçu des origines potentielles de l’hétérogénéité translationnelle intragénique. Les deux molécules d’ARNm présentées ici diffèrent : (i) en termes de composition du ribosome opérant leur traduction ; (ii) en termes de structure ; (iii) en termes de séquence ; (iv) en termes de modifications nucléotidiques ; et (v) en termes de protéines de liaison à l’ARN (RBPs) auxquelles elles sont liées. Prises dans leur ensemble, ces différentes caractéristiques sont la force motrice de l’hétérogénéité traductionnelle.  

Au cours de la traduction de l’ARN messager (ARNm), l’information génétique stockée sous la forme d’ARNm est traduite en une séquence de protéine. Il est impératif que cette information génétique soit traduite avec une précision extrêmement élevée. Étonnamment, cependant, de récentes évidences expérimentales ont démontré que cette traduction peut être hautement hétérogène, même parmi différentes molécules d’ARNm dérivée d’un gène unique dans une cellule individuelle ; ainsi, des polypeptides différents peuvent être produits à partir d’une molécule d’ARNm unique et le taux de translation peut varier, à la fois sur le plan spatial et sur le plan temporel. Cependant, une question demeure: l’hétérogénéité traductionnelle s’acquitte-t-elle d’une fonction cellulaire ou représente-t-elle prioritairement le bruit de fond d’une expression génique? Dans cette revue de littérature, nous discutons de la base moléculaire et des fonctions potentielles de l’hétérogénéité traductionnelle en tant que telle. Stijn Sonneveld, et al, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 25 mai 2020

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ

#Cell #polypeptide #repliement Slp-Emp65 : Un Facteur de Protection du Repliement des Polypeptides contre une Dégradation Désordonnée

Un mécanisme cellulaire dédié protège les polypeptides en repliement de la dégradation.

Les protéines nouvellement synthétisées « engagent » des chaperons moléculaires d’aide au repliement. Leur progression est suivie par des systèmes de contrôle de qualité ciblant les erreurs de repliement conduisant à leur dégradation. Paradoxalement, les chaperons favorisant le repliement dirigent aussi les polypeptides non repliés vers leur dégradation. Ainsi, une hypothèse concernant un mécanisme de protection des protéines en repliement actif avait précédemment été émise. Dans cette étude, nous montrons qu’un complexe protéique membranaire de réticulum endoplasmique (RE), comprenant les protéines Slp1 et Emp65, effectue cette fonction dans le lumen du RE. Ce complexe lie entre elles les protéines non repliées et les protège de la dégradation au cours du repliement. En son absence, environ 20%-30% des protéines nouvellement synthétisées, qui pourraient se replier, sont de fait dégradées. Bien que les complexe Slp1-Emp65 abritent une large palette de "clients"*, ils sont spécifiques des protéines solubles. Prises dans leur ensemble, ces études démontrent la vulnérabilité des polypeptides nouvellement traduits, en repliement actif, et dévoilent la découverte de nouvelles catégories fonctionnelles d’homéostasie protéique que nous qualifierons de «gardiennes», protégeant lesdits polypeptides contre la dégradation. Shan Zhang, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 14 septembre 2017

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ

*traduction littérale: cela signifie que Slp1-Emp65 protège potentiellement bon nombre de types moléculaires (notre de l'éditeur du présent billet de blog)