Les
prions sont un mécanisme de changement de paradigme d’hérédité, dans lequel les
phénotypes sont codés par les modèles conformationnels des protéines comme tels
plutôt que par les acides nucléiques. Ici, nous mesurons l’étendue de certains
mécanismes de l’hérédité par l’examen du protéome de la levure, par l’évaluation
de la capacité de presque tous les cadres de lecture ouverts (ORF ; ̴5 300 ORFs)
de coder pour des caractères héréditaires. La surexpression transitoire de
presque 50 protéines a produit des caractères restés héréditaires longtemps
après que leur expression fût de retour à la normale. Ces caractères se sont
révélés bénéfiques, avec une hérédité arborant des schémas semblables à ceux
des prions ; étaient communément rencontrés chez les levures de type sauvage,
et pouvaient être transmis à des cellules naïves par les seules protéines. La
plupart des protéines inductrices n’étaient pas des prions connus et ne formait
pas de protéines amyloïdes. Au contraire, ces éléments se sont révélés être des
protéines de liaison fortement enrichies en acides nucléiques pourvus de
domaines intrinsèquement désordonnés largement conservés dans l’évolution. Ainsi,
nos données établissent un type commun d’hérédité basé sur le constat que les
protéines intrinsèquement désordonnées peuvent constituer la force motrice de l’émergence
de caractères nouveaux et d’opportunités adaptatives. Sohini Chakrabortee, et
al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 29 septembre 2016
Jusqu'au 30 juin 2022, le blog Actualités Scientifiques - Médicales vous a proposé des traductions en français adaptées de résumés d'articles originaux, tout récemment parus et relayés sur site internet. Actualités Scientifiques - Médicales. A partir du 1er septembre 2022, ce blog vous propose des billets d'opinion relatifs à l'actualité scientifique et médicale, selon un rythme qui reste à définir.
Affichage des articles dont le libellé est prions. Afficher tous les articles
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vendredi 30 septembre 2016
#cell #protéinesintrinsèquementdésordonnées #prions #caractèresbiologiques #hérédité Protéines intrinsèquement désordonnées et apparition de caractères biologiques héréditaires
vendredi 9 octobre 2015
#trendsincellbiology #agrégatdeprotéines #prion #prinoide Biologie cellulaire des prions et des prinoides : état de l’art
La coalescence des protéines en agrégats hautement ordonnés est un signe de
trouble lié au mauvais repliement des protéines, qui, lorsqu’il affecte le
système nerveux central, mène à une
neurodégénérescence progressive. Bien que l’identité chimique et la topologie
de chaque protéine responsable soit unique, les principes présidant à leur agrégation
et à leur propagation sont hautement stéréotypés. Il est maintenant clair que de
tels agrégats de protéines peuvent se propager de cellule en cellule et
affecter les principaux systèmes d’organes - de la même manière que les maladies
à prions. Cependant, du fait que la plupart des agrégats ne se soient pas
transmissibles entre individus, ils ne sont pas infectieux stricto sensu. Ainsi, ils se distinguent des prions et nous
préférons les nommer « prionoides » Ici, nous passons en revue les
avancées récentes dans la compréhension de la toxicité de l’agrégation des
protéines affectant le cerveau. Adriano Aguzzi et Asvin K.K. Lakkaraju, dans
Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 9 octobre 2015
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