Total des pages vues

Affichage des articles dont le libellé est prions. Afficher tous les articles
Affichage des articles dont le libellé est prions. Afficher tous les articles

vendredi 30 septembre 2016

#cell #protéinesintrinsèquementdésordonnées #prions #caractèresbiologiques #hérédité Protéines intrinsèquement désordonnées et apparition de caractères biologiques héréditaires

Les protéines intrinsèquement désordonnées peuvent agir à la manière des prions pour créer des « mémoires moléculaires » basées sur les protéines faisant office de force motrice de caractères biologiques nouveaux, souvent adaptatifs.
Les prions sont un mécanisme de changement de paradigme d’hérédité, dans lequel les phénotypes sont codés par les modèles conformationnels des protéines comme tels plutôt que par les acides nucléiques. Ici, nous mesurons l’étendue de certains mécanismes de l’hérédité par l’examen du protéome de la levure, par l’évaluation de la capacité de presque tous les cadres de lecture ouverts (ORF ;  ̴5 300 ORFs) de coder pour des caractères héréditaires. La surexpression transitoire de presque 50 protéines a produit des caractères restés héréditaires longtemps après que leur expression fût de retour à la normale. Ces caractères se sont révélés bénéfiques, avec une hérédité arborant des schémas semblables à ceux des prions ; étaient communément rencontrés chez les levures de type sauvage, et pouvaient être transmis à des cellules naïves par les seules protéines. La plupart des protéines inductrices n’étaient pas des prions connus et ne formait pas de protéines amyloïdes. Au contraire, ces éléments se sont révélés être des protéines de liaison fortement enrichies en acides nucléiques pourvus de domaines intrinsèquement désordonnés largement conservés dans l’évolution. Ainsi, nos données établissent un type commun d’hérédité basé sur le constat que les protéines intrinsèquement désordonnées peuvent constituer la force motrice de l’émergence de caractères nouveaux et d’opportunités adaptatives. Sohini Chakrabortee, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 29 septembre 2016

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle: Science Direct / Traduction et adaptation : NZ  

vendredi 9 octobre 2015

#trendsincellbiology #agrégatdeprotéines #prion #prinoide Biologie cellulaire des prions et des prinoides : état de l’art

L'alpha-synucléine s'assemble en deux types d'agrégats. (...). Ces deux formes diffèrent par leurs propriétés fonctionnelles (fixation aux cellules, toxicité, persistance et propagation).
Source iconographique et légendaire:  http://www2.cnrs.fr/presse/communique/3275.htm
La coalescence des protéines en agrégats hautement ordonnés est un signe de trouble lié au mauvais repliement des protéines, qui, lorsqu’il affecte le système nerveux central, mène à une neurodégénérescence progressive. Bien que l’identité chimique et la topologie de chaque protéine responsable soit unique, les principes présidant à leur agrégation et à leur propagation sont hautement stéréotypés. Il est maintenant clair que de tels agrégats de protéines peuvent se propager de cellule en cellule et affecter les principaux systèmes d’organes - de la même manière que les maladies à prions. Cependant, du fait que la plupart des agrégats ne se soient pas transmissibles entre individus, ils ne sont pas infectieux stricto sensu. Ainsi, ils se distinguent des prions et nous préférons les nommer « prionoides » Ici, nous passons en revue les avancées récentes dans la compréhension de la toxicité de l’agrégation des protéines affectant le cerveau. Adriano Aguzzi et Asvin K.K. Lakkaraju, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 9 octobre 2015

Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ