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vendredi 30 septembre 2016

#cell #protéinesintrinsèquementdésordonnées #prions #caractèresbiologiques #hérédité Protéines intrinsèquement désordonnées et apparition de caractères biologiques héréditaires

Les protéines intrinsèquement désordonnées peuvent agir à la manière des prions pour créer des « mémoires moléculaires » basées sur les protéines faisant office de force motrice de caractères biologiques nouveaux, souvent adaptatifs.
Les prions sont un mécanisme de changement de paradigme d’hérédité, dans lequel les phénotypes sont codés par les modèles conformationnels des protéines comme tels plutôt que par les acides nucléiques. Ici, nous mesurons l’étendue de certains mécanismes de l’hérédité par l’examen du protéome de la levure, par l’évaluation de la capacité de presque tous les cadres de lecture ouverts (ORF ;  ̴5 300 ORFs) de coder pour des caractères héréditaires. La surexpression transitoire de presque 50 protéines a produit des caractères restés héréditaires longtemps après que leur expression fût de retour à la normale. Ces caractères se sont révélés bénéfiques, avec une hérédité arborant des schémas semblables à ceux des prions ; étaient communément rencontrés chez les levures de type sauvage, et pouvaient être transmis à des cellules naïves par les seules protéines. La plupart des protéines inductrices n’étaient pas des prions connus et ne formait pas de protéines amyloïdes. Au contraire, ces éléments se sont révélés être des protéines de liaison fortement enrichies en acides nucléiques pourvus de domaines intrinsèquement désordonnés largement conservés dans l’évolution. Ainsi, nos données établissent un type commun d’hérédité basé sur le constat que les protéines intrinsèquement désordonnées peuvent constituer la force motrice de l’émergence de caractères nouveaux et d’opportunités adaptatives. Sohini Chakrabortee, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 29 septembre 2016

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle: Science Direct / Traduction et adaptation : NZ  

mercredi 19 septembre 2012

Protéines intrinsèquement désordonnées: récapitulatif sur 10 ans

Exemple de Protéine Intrinsèquement Désordonnée: la protéine "bandelette"
Source:  http://fabriceroux.blog.lemonde.fr/2012/08/31/histoire-intelligible-pour-proteines-desordonnees/#more-381 

Il est suggéré que l’état natif de beaucoup de protéines est intrinsèquement désordonné (ou « non structuré » comme a été défini naguère cet état) ; on en a est maintenant une vision générale intégrale sur le plan des structure et fonction protéiques. Il y a un peu plus de 10 ans maintenant, cependant, un tel défi au presque dogmatique paradigme « structure – fonction » était une pure hérésie ; du fait de l’évidence canonique que la structure détermine la fonction. 
Une décennie de progrès continu a semé un vent de scepticisme : cette revue de littérature, faisant le récapitulatif de 10 années de travaux, décrit la situation d’il y a une décade et les directions principales prises par les époustouflantes avancées acquises depuis lors, grâce aux approches à la fois expérimentale et informatique. Je montre que l’évidence de la généralité et de l’importance de ce phénomène est maintenant si incontournable qu’il devient indispensable d’intégrer la biologie « non structurale » dans les manuels classiques de biologie et de biochimie. Peter Tompa, in Trends in Biochemical Sciences – 931, online 16 September 2012, in press

Source: www.sciencedirect.com / Traduction et adaptation: NZ