#Cell #cro-EM #bactérie #protéinedemembrane Les structures visibles en cryo-microscopie électronique révèlent plusieurs étapes du repliement des protéines de la membrane externe bactérienne

Etapes du repliement de feuillet β (EspP) par des intermédiaires multiples appelés "tonneaux hybrides" 

Les protéines des tonneaux β transmembranaires sont repliées dans la membrane externe (OM) des bactéries Gram-négatives par la machinerie d'assemblage des tonneaux β (BAM) via un processus mal compris qui se produit sans sources d'énergie externes connues. Ici, nous avons utilisé la cryo-microscopie électronique (cro-ME) à une seule particule pour visualiser la dynamique de repliement d'un modèle de protéine de tonneau β (EspP) par BAM. Nous avons constaté que BAM lie le motif "signal β" hautement conservé d'EspP pour orienter correctement les brins β dans la OM pendant le repliement. Nous avons également constaté que le repliement d'EsP se déroule via des intermédiaires appelés «tonneaux hybrides» dans lesquels des feuilles β intégrées à la membrane sont attachées à la sous-unité BAM essentielle, BamA. Les structures montrent une déviation sans précédent de la membrane entourant les intermédiaires EspP et suggèrent que les feuillets β se plient progressivement vers BamA pour former un tonneau β. Parallèlement aux expériences in vivo qui ont suivi le pliage du tonneau β alors que la tension de l'OM était modifiée, nos résultats soutiennent un modèle dans lequel BAM exploite l'élasticité de l'OM pour accélérer le pliage du tonneau β. Matthew Thomas Doyle, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 15 mars 2022

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ 

#trendsinbiochemicalsciences #moteurflagellairebactérien Base structurelle de la génération de couple dans le moteur flagellaire bactérien bidirectionnel

Le côté gauche corresponde au moteur avec l'unité statorique dépendante de H+ (MotA/MotB) et le côté droit montre le moteur avec l'unité statorique dépendante de Na+ (PomA/PomB). Le moteur flagellaire de Vibrio spp marine contient deux structures annulaires supplémentaires: l'anneau en Y et l'anneau en H. Abréviations: C-ring, anneau cytoplasmique; IM, membrane interne; L-ring, anneau lipopolysaccharidique; MS-ring, anneau intermembranaire / anneau supramembranaire; OM, membrane externe; P-ring, anneau peptidoglycan; PG, peptidoglycan

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L'unité statorique flagellaire est un complexe oligomérique de deux protéines membranaires (MotA5B2) qui alimente la rotation bidirectionnelle du flagelle bactérien. Exploitant la force motrice ionique à travers la membrane cytoplasmique, l'unité de stator fonctionne comme un moteur rotatif miniature lui-même pour fournir un couple pour la rotation du flagelle. Les structures microscopiques cryoélectroniques récentes (cryo-EM) de l'unité de stator ont fourni de nouvelles informations sur son assemblage, sa fonction et la stoechiométrie de la sous-unité, révélant la voie du flux d'ions et le mécanisme de génération de couple. De plus, des études de cryotomographie in situ (cryo-ET) ont révélé des détails sans précédent sur les interactions entre le stator et le rotor. Dans cette revue, nous résumons les avancées récentes dans notre compréhension de la structure et de la fonction de l'unité statorique flagellaire, de la génération de couple et de la commutation directionnelle du moteur. Ulrike Kutay, et al, dans Trends in Biochemical Sciences, publication en ligne en avant-première, 19 juillet 2021

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ

#trendsincellbiology #cell #membraneplasmique #organisation Organisation Dynamique de la Membrane Plasmique : Une Complexe Symphonie

L’organisation Membranaire est un Théâtre d’Échange Continu Sous Contrôle de Différents Organiseurs. L’organisation des protéines membranaires est le résultat d’échanges continus entre les monomères de protéines, regroupements protéiques d’ordre nanométrique, et structures micrométriques d’ordre supérieur (milieu : échange continu entre différents états protéiques définis par des flèches). Cet échange, affectant les protéines multiples transmembranaires, est orchestré par à la fois les organiseurs intrinsèques de la membrane lipidique [radeaux lipidiques (en jaune) et les nanodomaines de tetraspanine (en bleu)] et ses organiseurs extrinsèques [actine corticale (en rouge) et galectines (en vert)]. Les organiseurs clé fonctionnent ensemble dans l’environnement dynamique de la membrane plasmique, permettant un contrôle étroit des multiples fonctions cellulaires.  

L’organisation des protéines membranaires est essentielle à un fonctionnement cellulaire adéquat et le résultat d’un échange dynamique entre les monomères de protéines, le regroupement de protéines à l’échelle nanométrique, ainsi que les structures à l’échelle micrométrique d’ordre supérieur. Cet échange est affecté à la fois par des facteurs intrinsèques de la bicouche lipidique comme les radeaux lipidiques et les protéines tétraspanines, et des facteurs extrinsèques comme l’actine corticale et les galectines. Du fait que les organiseurs membranaires agissent de concert comme dans une symphonie, il est difficile d’en définir les organiseurs clé. Ici, nous énonçons, pour la première fois, les définitions d’organiseur membranaire intrinsèque clé et d’organiseur membranaire extrinsèque clé. Les nanodomaines de la tétraspanine sont des organiseurs clé qui sont souvent négligés. Nous discutons la manière dont les organiseurs clé peuvent collaborer, donnée importante permettant d’obtenir une parfaite compréhension de la biologie des membranes. Sjoerd van Deventer, et al, dans Trends in Cell Biology, Early Online Publication, 25 November 2020

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle: Science Direct / Traduction et adaptation : NZ