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| Asymétrie structurelle et de composition |
Le
complexe en anneau de tubuline γ (γ-TurC) est un régulateur essentiel de la
formation centrosomale (...), toutefois, sa structure n’est pas
connue.
Ici, nous présentons une reconstruction en cryo-microscopie
électronique de la γ-TurC à une résolution d’environ 3.8 Å, révélant une
structure asymétrique en forme de cône. Des modèles pseudo-atomiques indiquent
que GCP4, GCP5, et GCP6 forment des assemblages en Y distincts qui miment les
sous-complexes GCP2/GCP3 distaux du « joint » γ-TurC. Nous
identifions un pont structurel inattendu incluant une protéine similaire à
l’actine qui s’étend dans tout le domaine γ-TurC. Malgré son architecture asymétrique, γ-TurC arrange
les tubuline γ en une géométrie
hélicoïdale prête à générer des microtubules. La diversité des sous-unités
γ-TurC introduit de larges surfaces (> 100 000 Å) dans le complexe γ-TurC,
permettant des interactions entre les différents facteurs de régulation. La
complexité observée de γ-TurC pourrait
opérer une auto-régulation de son assemblage en structure cônique ; pour
le contrôle de la formation des microtubules dans les contextes les plus divers,
c’est-à-dire dans les milieux biologiques condensés ou le long des filaments
existants. Michal Wieczorek, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 17 décembre 2019
Source
iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science
Direct / Traduction et adaptation : NZ
