#Cell #centromères Des voies parallèles pour le recrutement de protéines effectrices déterminent l'entraînement et la suppression des centromères

Les centromères égoïstes recrutent plus de protéines du kinétochore pour l'induction de la méiose chez la femelle.
L'hétérochromatine pondère génétiquement les différents centromères.

 Les séquences d'ADN du centromère égoïste biaisent leur transmission à l'œuf dans la méiose femelle. La théorie de l'évolution suggère que les protéines du centromère évoluent pour supprimer les coûts de ce « moteur du centromère ». Dans des modèles de souris hybrides avec des centromères maternels et paternels génétiquement différents, l'ADN du centromère égoïste exploite une voie de kinétochore pour recruter des protéines déstabilisant les microtubules qui agissent comme effecteurs d'entraînement. Nous montrons que ces différences fonctionnelles sont supprimées par une voie parallèle pour le recrutement des effecteurs par l'hétérochromatine, qui est similaire entre les centromères de ce système. La perturbation de la voie du kinétochore avec un allèle divergent de CENP-C réduit les différences fonctionnelles entre les centromères, tandis que la perturbation de l'hétérochromatine par la suppression de CENP-B amplifie les différences. Les analyses d'évolution moléculaire utilisant les génomes de Murinae identifient l'évolution adaptative des protéines dans les deux voies. Nous proposons que les protéines centromères ont évolué de manière récurrente pour minimiser la voie du kinétochore, qui est exploitée par l'ADN égoïste, par rapport à la voie de l'hétérochromatine qui égalise les centromères, tout en maintenant les fonctions essentielles. Tomohiro Kumon, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 24 août 2021

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Préparation post : NZ

#trendsincellbiology #actinenucléaire ADN Actine Nucléaire et Protéines liant l’Actine dans la Réparation de l’ADN

Actine dans le Compartiment Nucléaire

Nucleus = Noyau

G-actin = G-actine

Chromatin remodeling = Remodelage de la chromatine

DNA repair = Réparation de l'ADN

actin-containing complexe = complexe contenant de l'actine

actin-bindng proteins = protéines liant l'actine

L’actine est activement importée dans le noyau par l’importine-9 et exportée par l’exportine-6. Dans le noyau, l’actine se lie à diverses protéines (…) et est incorporée dans des complexes plus importants comme les remodeleurs de chromatine. Les filaments nucléaires d’actine se forment d’une manière spécifique à l’espèce et peut se lier au pore nucléaire. (…).

L’actine nucléaire a été impliquée dans une variété de processus liés à l’ADN, remodelage de l’actine; incluant transcription, réplication, et réparation de l’ADN. Cependant, la compréhension du mécanisme d'action de l’actine dans ces processus est limitée, en grande partie du fait du manque d’outils permettant de poursuivre des recherches relatives aux rôles spécifiques de l’actine, c’est-à-dire ceux distincts de ses fonctions cytoplasmiques. 

De récentes découvertes soutiennent un modèle d’homologie dirigée dans la réparation des ruptures de double brin d’ADN (DSB) dans lequel un complexe ARP2 et ARP3 (les protéines de liaison de l’actine 2 et 3 se lient au niveau du site de rupture et agissent de concert avec l’actine pour activer le regroupement des DSB et la réparation dirigée par l’homologie. Plus tard, il a été rapporté que la relocalisation des DSBs de l’hétérochromatine vers la périphérie nucléaire chez Drosophila est ARP2/3-dépendante et guidée par l’acine-myosine. Ici, nous fournissons un aperçu du rôle de l’acine nucléaire et des protéines de liaison de l’actine dans la réparation de l’ADN, et formulons une évaluation critique des outils expérimentaux utilisés et des effets indirects potentiellement induits. Verena Hurst, et al, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 4 avril 2019

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ  

Mécanismes de localisation sub-nucléaire de l’hétérochromatine

Noyau à l'interphase du cycle cellulaire
Source iconographique et légendaire: http://theses.ulaval.ca/archimede/fichiers/22435/ch01.html

La forme transcriptionnellement réprimée de l’hétérochromatine devient la forme dominante de chromatine chez la plupart des cellules terminalement différenciées. De plus, dans la plupart des cellules, au moins une classe d’hétérochromatine se situe à proximité de la lamina nucléaire. De récentes approches de décryptage du mécanisme de localisation de l’hétérochromatine permettent de déterminer si la ségrégation spatiale contribue à la répression génique. Des découvertes faites sur des cellules de vers et des cellules humaines confirment le rôle de la méthylation de l’histone H3K9 pour ce qui est  du positionnement de l’hétérochromatine, identifiant ce faisant une modification nécessaire à la répression génique observées sur des lignées transgénique de vers. Ces voies de signalisation semblent être conservées ; toutefois, des effets de plus faible amplitude s’observent sur les cellules mutées de mammifères, probablement du fait d’une redondance dans les mécanismes de positionnement. Nous proposons un modèle général sur lequel l’ancrage périnucléaire est lié à une propagation épigénétique de « l’état hétérochromatique » de la chromatine, par l’intermédiaire de la modification des histones. Benjamin D. Towbin et al, in Trends in Biochemical Sciences – 983, online 6 June 2013

Source: Science Direct / Traduction et adaptation: NZ