#cell #neurones #chaleur #températurecorporelle #hypothalamuspréoptique Neurones sensibles à la chaleur contrôlant la température corporelle

Une population spécifique de neurones soumet la température corporelle à régulation  par la coordination de la réponse comportementale et autonome à la chaleur 

La thermorégulation est l’une des fonctions vitales assurées par le cerveau, mais la manière dont les informations relatives à la température sont converties en réponses homéostatiques reste inconnue. Ici, nous utilisons une approche non-biaisée de séquençage de l’ARN activité-dépendant pour identifier les neurones sensibles à la chaleur (WSNs – pour Warm Sensitive Neurons dans le texte) dans l’hypothalamus préoptique, chef d’orchestre de la réponse homéostatique à la chaleur. Nous montrons que ces WSNs se caractérisent par la co-expression des neuropeptides BNDF et PACAP, sur un plan moléculaire. Des enregistrements optiques effectués sur des modèles comportementaux de souris vigiles révèlent que ces neurones sont sélectivement activés par un comportement de recherche d’un environnement à température froide. L’excitation optogénétique des WSNs déclenche une rapide hypothermie, médiée par des changements réciproques de production et de perte de chaleur, de même qu’un comportement frénétique d’un environnement à température froide. Des manipulations projection spécifiques démontrent que ces trois effecteurs distincts sont contrôlés par des voies de signalisation distinctes.

Ces découvertes révèlent un type de cellule caractérisé sur un plan moléculaire qui coordonne ces réponses comportementales et autonomes à la chaleur. L’identification de ces cellules sensibles à la chaleur fournit un accès génétique au circuit neuronal clé de régulation de la température corporelle chez les mammifères. Chan Lek Tan, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 8 septembre 2016

Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ

BNDF : Brain Derived Neurotrophic Factor

PACAP : Pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide

#Cell #Acyl-CoAdéshydrogénase #acidesgras #lipides #chaleur #fluiditémembranaire Acyl – CoA Déshydrogénase comme force motrice d’adaptation à la chaleur par séquestration des acides gras

Les cellules ont la nécessité d'ajuster les niveaux de lipides saturés pour le maintien de la fluidité membranaire suite à un changement de température. Un métabolisme des protéines très conservé relie ces processus chez C.elegans par la séquestration des acides gras de l'activateur transcriptionnel de la lipide désaturase lors d'une élévation de la température.

Les cellules s’adaptent aux changements de température par ajustement de la désaturation des lipides et de la fluidité membranaire. Ce processus fondamental survient dans presque toutes les formes de vie, mais son mécanisme reste inconnu chez les eucaryotes. Nous avons découvert que le gène très conservé sur le plan évolutif acdh-11 (acyl-CoA déhydrogénase[ACDH]) chez Caenorhabditis elegans est facilitateur de l’adaptation à la chaleur par la régulation de l’enzyme lipide désaturase FAT-7. La déficience en ACDH humaine est à l’origine des troubles héréditaires de l’oxydation des acides gras le plus commun, à savoir les syndromes exacerbés par l’hyperthermie. La chaleur provoque une régulation à la hausse de l’expression de acdh-11 pour diminuer celle de fat-7. Nous avons décrypté la structure la structure de ACDH-11 et établi la base moléculaire de sa haute affinité de liaison aux chaînes d’acides gras C11/C12. ACDH-11 séquestre les chaînes d’acides gras C11/C12 et bloque ce faisant l’activation des récepteurs nucléaires aux hormones ainsi que la l’expression régulée de fat-7. Ainsi, la voie de signalisation ACDH-11 contrôle l’adaptation à la chaleur par la liaison des changements de température à la régulation des niveaux de lipide désaturase et de la fluidité membranaire par le truchement d’un mode de signalisation des acides gras inédit. Denke K. Ma et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 14 mai 2015

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle: Science Direct / Traduction et adaptation : NZ