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| Structure modulaire des transporteurs ABC. De gauche à droite, l'oligopeptide perméase, l'histidine perméase, l'importateur de vitamine B12, MsbA: l'exportateur de lipide A, la glycoprotéine P qui exporte de nombreuses drogues utilisées en chimiothérapie et CFTR responsable, quand il est muté, de la mucoviscidose. Les importateurs possèdent une sous-unité additionnelle impliquée dans la capture extracellulaire de substrat (sous-unité A, J, ou F). Source iconographique et légendaire: http://www.ibs.fr/groupes/groupe-membrane-et-pathogenes/cagt-600/article/nouvelle-traduction-2-01-equipe |
Presque la moitié des 48 protéines membres de la famille des transporteurs
de la famille ABC humains [human ATP Binding-Cassette (ABC) dans le texte] ont pour rôle supposé la
facilitation de la translocation ATP-dépendante des lipides et des composés à
caractère lipidique. De tels substrats incluent le cholestérol, les stérols végétaux,
les acides biliaires, les phospholipides et les sphingolipides.
Les mutations observées chez un
nombre important des 48 transporteurs ABC humains ont été liés aux maladies
humaines. Qui plus est, la découverte du lien existant entre 12 maladies et une
altération du transport et/ou de l’homéostasie des lipides démontre l’importance
de cette famille de transporteurs en physiologie cellulaire. Outre de discuter leur
rôle dans l’homéostasie cellulaire et les maladies congénitales et
héréditaires, cette revue de littérature met en avant le rôle des transporteurs
ABC dans le transport des lipides et leur mouvement. Elizabeth J.
Tarling, Thomas Q. de Aguiar Vallim, and Peter A. Edwards, in Trends in
Endocrinology and Metabolism – 866, online 14 February 2013, in press
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