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lundi 31 mars 2014

Stabilité thermodynamique et spécificité des immunoglobulines

Bousculant de dogme ancien selon lequel seules les parties variables des immunoglobulines sont impliquées dans la liaison des anticorps, il a été montré que le domaine constant (CH1) des Immunnoglobulines (Ig) peut aussi intervenir dans la spécificité fine des anticorps.
Source iconographique et légendaire: http://cochin.inserm.fr/linstitut/evenements/Modulation-de-l2019activite-anti-virale-d2019un
La spécificité de la liaison aux antigènes est importante chez les immunoglobulines, pour ce qui est de leur fonction dans la défense immunitaire. Cependant, le répertoire immun contient une fraction considérable d’immunoglobulines à la faculté de liaison multivalente, dont les principes moteurs physico-chimique restent peu connus. L’évolution de la spécificité des immunoglobulines survient par l’intermédiaire d'un processus itératif de mutation et de sélection, que l’on désigne par maturation d’affinité. De récentes études révèlent que certaines mutations somatiques pourraient compromettre la stabilité thermodynamique des régions variables des immunoglobulines. Une fois cette observation intégrée avec l’abondance de données existantes sur l’évolution des activités enzymatiques nouvellement découvertes, nous proposons que la spécificité propre à l’anticorps est liée à la stabilité thermodynamique de la liaison aux différentes régions des antigènes, fournissant ce faisant une distinction quantitative entre les différents anticorps hautement spécifiques et multivalents à la fois. Jordan D. Dimitrov, Srinivas V. Kaveri, et Sébastien Lacroix-Desmazes, dans Trends in Biochemical  Sciences – 1048, publication en ligne en avant – première, 28 mars 2014


Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ 
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