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vendredi 5 juin 2015

#Cell #ARNm #ARNt #ribosome #protéine #codon #anticodon #traduction #protéome L’Optimisation des Niveaux de Traduction de Codon par Modifications de l’ARNt Maintient l’Intégrité du Protéome

Un niveau optimal de traduction de codon -assuré par des modifications des nucléosides de l'anticodon de l'ARNt- est indispensable au maintien de l'intégrité du protéome.
Le repliement des protéines commence dès leur naissance, émergeant des ribosomes en activité de traduction. La cinétique d’évolution du ribosome le long de l’ARNm peut agir sur le repliement d’une chaîne naissante, toutefois, l’impact de l’amplitude des niveaux de traduction pour chaque codon pris individuellement reste inconnue. Ici, nous montrons qu’un décryptage plus lent de certains codons déclenche une importante agrégation de protéines in vivo. Grâce à l’établissement d’un profil ribosomique, nous montrons que la perte des modifications d’un anticodon wobble uridine (U34) dans un échantillon d’ARNts mène à une interruption momentanée (pause) de l’activité du ribosome au niveau de leurs codons correspondants chez  S. cerevisiae et C. elegans. Les cellules exemptes de modification U34 montrent des caractéristiques d’expression génique en situation de stress protéotoxique, accumulent des agrégats de protéines endogènes, et n’assurent plus le dégagement des agrégats de protéines induites par le stress. La surexpression d’ARNts sous-modifiés* atténue l’impact de la pause de l’activité ribosomale, restaurant ce faisant l’homéostasie des protéines. Nos résultats démontrent qu’un U34 modifié représente un outil de décodage conservé sur le plan évolutif et révèlent un rôle imprévu des modifications de l’ARNt dans le maintien de l’intégrité du protéome. Danny D. Nedialkova, Sebastian A. Leidel, dans Cell, publication en ligne en avant – première, 4 juin 2015

*subissant moins de modifications qu'en situation dite "normale" (Wikipedia)

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ 

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