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| GRAM = Domaine GRAM ASTER DOMAIN = Domaine ASTER ACAT = Acetyl-CoA acetyl - transférase PM = Membrane Plasmique ER = Réticulum Endoplasmique |
Les mécanismes qui sous-tendent le transport des
stérols dans les cellules de mammifères ne sont que peu compris. En particulier,
la manière dont le cholestérol internalisé à partir des HDL est rendu
disponible à la cellule pour son stockage et sa modification reste inconnue.
Ici, nous décrivons trois protéines résidentes du Réticulum Endoplasmique (RE),
Aster-A, Aster-B, Aster-C, qui lient le cholestérol et facilitent son
élimination de la membrane plasmique. La structure cristalline du domaine
central de Aster-A ressemble plus généralement à l’élément de liaison aux stérols
des protéines de liaison des protéines StARD (protéine de régulation aigue des
stéroïdes), mais les différences observées dans la poche Aster résultent en un
mode distinct de liaison du ligand. Le domaine N-terminal GRAM se lie à la
phosphatidylsérine et médie le recrutement d’Aster au niveau des sites de
contact membranaires du RE en réponse à l’accumulation de cholestérol au niveau
de la membrane plasmique. Les souris dépourvues d’Aster-B sont déficientes en
esters de cholestérol surrénalien et sur le plan de la stéroïdogénèse, du fait d’une
inaptitude à transporter le cholestérol à partir du récepteur scavenger de classe
B type 1 (SR-B1) jusqu’au RE. Ces résultats identifient une voie non
vésiculaire pour le trafic des stérols de la membrane plasmique au RE chez les
mammifères. Jaspreet Sandhu, et al, dans Cell, publication en ligne en
avant-première, 13 septembre 2018
Source iconographique, légendaire et rédactionnelle :
Science
Direct / Traduction et adaptation : NZ
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