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vendredi 15 septembre 2017

#Cell #polypeptide #repliement Slp-Emp65 : Un Facteur de Protection du Repliement des Polypeptides contre une Dégradation Désordonnée

Un mécanisme cellulaire dédié protège les polypeptides en repliement de la dégradation.
Les protéines nouvellement synthétisées « engagent » des chaperons moléculaires d’aide au repliement. Leur progression est suivie par des systèmes de contrôle de qualité ciblant les erreurs de repliement conduisant à leur dégradation. Paradoxalement, les chaperons favorisant le repliement dirigent aussi les polypeptides non repliés vers leur dégradation. Ainsi, une hypothèse concernant un mécanisme de protection des protéines en repliement actif avait précédemment été émise. Dans cette étude, nous montrons qu’un complexe protéique membranaire de réticulum endoplasmique (RE), comprenant les protéines Slp1 et Emp65, effectue cette fonction dans le lumen du RE. Ce complexe lie entre elles les protéines non repliées et les protège de la dégradation au cours du repliement. En son absence, environ 20%-30% des protéines nouvellement synthétisées, qui pourraient se replier, sont de fait dégradées. Bien que les complexe Slp1-Emp65 abritent une large palette de "clients"*, ils sont spécifiques des protéines solubles. Prises dans leur ensemble, ces études démontrent la vulnérabilité des polypeptides nouvellement traduits, en repliement actif, et dévoilent la découverte de nouvelles catégories fonctionnelles d’homéostasie protéique que nous qualifierons de «gardiennes», protégeant lesdits polypeptides contre la dégradation. Shan Zhang, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 14 septembre 2017

Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ


*traduction littérale: cela signifie que Slp1-Emp65 protège potentiellement bon nombre de types moléculaires (notre de l'éditeur du présent billet de blog)