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Les nucléoporines intrinsèquement désordonnées (Nups) s’impliquent rapidement
dans le transport de récepteurs nucléaires par le truchement de motifs
minimalistes à liaison faible. Ces Nups forment des complexes polyvalents tout
en arborant une plasticité conformationelle leur permettant un transport rapide
et spécifique.
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Les mécanismes par lesquelles des protéines intrinsèquement désordonnées s’engagent
dans une liaison rapide et sélective est l’objet d’un considérable intérêt, et
représente le paradigme central pour ce qui est de la fonction du complexe des
pores nucléaires (NPC), où les récepteurs de transport nucléaire (NTRs) se
meuvent à travers le NPC à l’aide de liaisons riches en phénylalanine-glycine
avec les nucléoporines désordonnées (FG-Nups). En combinant la fluorescence
monomoléculaire, les stimulations moléculaires, ainsi que la résonance
magnétique nucléaire, nous montrons que les FG-Nups à fluctuation rapide peuplent
un ensemble de conformations qui sont susceptibles de lier les NTRs selon leur
rapidité de mouvement, comme cela a été montré par des mesures cinétiques sous
conditions contrôlées (stopped flow dans le texte). Ces résultats sont obtenus à l’aide de
motifs de liaison multiples minimalistes de faible affinité à échange rapide
lorsqu’ils sont engagés avec le NTR, permettant au FG-Nup le maintien d’une haute et
inattendue plasticité dans son état lié. Nous proposons que ces
caractéristiques physiques exceptionnelles permettent l’établissement d’un
mécanisme spécifique de transport dans un contexte physiologique, une notion
soutenue par tests cellulaires à l’échelle d’une molécule unique
sur NPC intacts. Sigrid Milles, et al, dans Cell, publication en ligne en
avant-première, 8 octobre 2015
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